1. Bu iddia, bir inanılmazlık argümanı (ing. Argument from incredulity) örneğidir, çünkü indirgenemez karmaşıklık evrim sürecinde doğal olarak oluşabilmektedir. Bakteri kamçısı veya ökaryot silinde bulunan proteinlerin çoğu, birbirileriyle veya başka işlevlerde kullanılan proteinlerle benzeşirler. Bu proteinlerin kökeni, bir dizi gen ikilenmesi ve sonrasında gerçekleşen modifikasyon ve/veya yeni işlev yükleme süreçleri ile kolaylıkla açıklanabilmektedir. Bütün bu süreçler, nihai kamçıdan çok daha farklı ve çok daha basit olan ara sistemlerden, aşamalı bir şekilde evrilerek meydana gelir.

Kamçının evrimine ilişkin olası yollardan birisi, şu temel aşamalardan geçer (Aşağıdaki 6 aşamanın yalnızca sadeleştirilmiş bir özet olduğunu unutmayınız; her büyük yeni işlev yükleme olayını, bu işlevin aşamalı bir şekilde iyileştirildiği uzun dönemler takibeder.) :

a. Pasif ve sıradan bir gözenek (por), geçit proteinlerinin eklenmesiyle çok daha belirgin bir gözeneğe evrilir. ATPaz’ın sürece dahil olmasıyla ATP hidrolizi gerçekleşir ve artan atılım kapasitesi sayesinde pasif taşıma, aktif taşımaya dönüşür. Bu bileşik, ilkel bir tip-III atılım sistemini oluşturur.

 b. Tip-II salgı sisteminden gelen dış membran gözenek proteinlerinin eklenmesiyle, tip-III atılım sistemi, tip-III salgı sistemine (T3SS) dönüştürülür. Bunlar da sonradan modern kamçıda bulunan P- ve L- halkalarını meydana getirir. Modern tip-III salgı sistemi, kamçının sahip olduğu rot ve halka yapısına şaşırtıcı şekilde benzeyen bir yapı oluşturur. ^(5;1)

c. T3SS, birçok protein salgılar. Bunlardan birisi de adhesindir. Adhesinin polimerizasyonu ile, hücreye gelişmiş yapışma yeteneği sağlayan ve saça benzer bir çıkıntı olan ilkel bir pilus oluşur. T3SS pilusunun evriminden sonra bu pilus, ikilenme ve pilus proteinlerinin (pilinler) yan işlevler kazanması yoluyla, çeşitli özelleşmiş görevleri üstlenecek şekilde farklılaşır.

d. Hücrede farklı bir görevi bulunan bir iyon pompası bileşiği, şans eseri salgı sisteminin yapısına dahil olur ve pilusu ilkel bir proto-kamçıya dönüştürür. Proto-kamçının birincil görevi, gelişmiş uzaklaşma hareketini sağlamaktır. MotA ve MotB motor proteinlerinin kökendeşlerinin, farklı prokaryotlarda kamçıdan bağımsız olarak işlev gördüğü bilinmektedir.

 e. Bir sinyal transdüksiyon proteininin salgı sisteminin yapısına bağlanması, dönüş hızını hücrenin o anki metabolik sağlığına bağlı olarak düzenlemeye yarar. Bu işlev, hücrenin çekici olan bölgeye doğru kaymasını ve besinin az olduğu bölgeden (örneğin, fazla kalabalık olan yerlerden) de uzaklaşmasını sağlar. Bu,kemotaktik hareketin başlangıcıdır.

f. İlkel de olsa işlev gören kamçının oluşumunu çok sayıda başka gelişme takibeder. En önemli gelişmelerden birisi, pilinlerin ya da kamçıdaki ilkel aksiyel yapının yan işlevler kazanması ve ikilenme yoluyla birçok aksiyel proteinin oluşmasıdır. Bu proteinler, sonunda aksiyel protein ailesini meydana getirirler.

Ökaryot sili, bakteri kamçısından esas olarak farklıdır. Büyük olasılıkla ilkel bir ökaryotun mitoz sırasında oluşan iğ ipliklerinin dışa doğru büyümelerinden köken almaktadır. (Bu sistemlerin kökenleri üzerinde birçok araştırma yapmış olan Cavalier-Smith’in kaynakçada verilen makalelerine göz atmanız önerilir.)

2. Bakteri kamçısı, “indirgenemez” bile değildir.

• Bazı kamçılar, L- ve P- halkaları olmaksızın işlev görürler. Çeşitli bakterilerle yapılan deneylerde, kamçının bazı bileşenlerinin (örneğin FliH, FliD ve FlgJ’nin muramidaz bölgesi) işlevlere yardımcı oldukları halde hayati öneme sahip olmadıkları gösterilmiştir. ⁽⁷⁾

• Kamçıda bulunan 497 adet amino asidin üçte birinin kesilerek çıkarılması, kamçının işlevine herhangi bir zarar vermemiştir.⁽⁶⁾

• Birçok bakteride kendi kamçıları için gerekli olan, fakat üzerinde çok çalışılmış olan standart E. colibakteri kamçısında hiç de lüzumlu olmayan ek proteinler bulunur.

• Farklı bakterilerin farklı sayıda kamçı proteinleri vardır. Örneğin, Helicobacter pylori kamçısının işlev görebilmesi için sadece 33 protein gereklidir. Dolayısıyla, Behe’nin indirgenemez karmaşıklık iddiası için kullanmayı en sevdiği örnek, lüzumlu parça sayısı bakımından aslında oldukça fazla çeşitlilik barındırmaktadır.⁽¹⁰⁾

Ökaryot sili, birbirinden farklı 200’den fazla protein içerir, fakat burada bile indirgenemezlik yoktur. Behe (1996) ve Denton (1986), sillerin klasik 9+2 tübülin yapısının kayda değer düzeyde basitleştirilemeyeceğini öne sürmüşlerdi. Fakat birçok mikrotübül ve dynein bağlayıcısından yoksun olduğu halde gayet de işlevsel olan 3+0 yapısına sahip sillerin var olduğu bilinmektedir.^{(8, 9)}

3. Gerçek bakteri kamçısı, arkebakteri kamçısı ve siller, aynı işi yapmak için tamamen farklı düzeneklere sahiptir. Bu da, bir tasarımcı tarafından yaratılmaları halinde değil; ancak birbirilerinden bağımsız bir şekilde evrilmiş olmaları halinde bekleyeceğimiz bir durumdur.

 4. Ayrıca bu iddianın sahibi olan Michael Behe, 2010 yılında The Quaterly Review of Biology dergisinde yayınlamış olduğu “Deneysel Evrim, Fonksiyon Kaybettirici Mutasyonlar ve Adaptif Evrim’in İlk Kuralı” başlıklı makalesiyle 1996’dan beri sürdürmekte olduğu evrim karşıtlığından vazgeçmiş; evrimin gerçekliğini “bir yaratıcının yönlendirmesi ön koşuluyla” kabul etmiştir.

Okuma önerisi: 

* İnancın Bilimle İmtihanı: Prof. Dr. Michael Behe Vaka Analizi

Ayrıca bkz: Bakteri kamçısı, 30 civarında eşsiz (kökendeş olmayan) proteine sahip değil mi?

Kaynaklar:

1. Blocker, Ariel, Kaoru Komoriya, and Shin-Ichi Aizawa. 2003. Type III secretion systems and bacterial flagella: Insights into their function from structural similarities.Proceedings of the National Academy of Science USA 100(6): 3027-3030. 

2. Cavalier-Smith, T. 1987. The origin of eukaryote and archaebacterial cells. Annals of the New York Academy of Sciences 503: 17-54.

3. Cavalier-Smith, T. 2002. The phagotrophic origin of eukaryotes and phylogenetic classification of Protozoa. International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology 52: 297-354.

4. Denton, M. 1986. Evolution: A Theory in Crisis. Bethesda, MD: Adler & Adler.

5. Hueck, C. J. 1998. Type III protein secretion systems in bacterial pathogens of animals and plants. Microbiology and Molecular Biology Reviews 62: 379-433.

6. Kuwajima, G. 1988. Construction of a minimum-size functional flagellin of Escherichia coli. Journal of Bacteriology 170: 3305-3309.

7. Matzke, N. J. 2003.

8. Miller, K. 2003. Answering the biochemical argument from design. in: Manson, N. (Ed.), God and design: the teleological argument and modern science, Routledge, London, pp. 292-307. 

9. Miller, K. 2004. The flagellum unspun. In Debating Design: from Darwin to DNA, 81-97, eds. Dembski, W., and M. Ruse, New York: Cambridge University Press.

10. Ussery, D. 1999.